Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор

Почему так? Ответ прост: наступил момент, когда все молекулы фермента насыщены субстратом (который в избытке), а вступает в реакцию только тот S, который связан с энзимом, остальные молекулы S пассивно висят в растворе и ждут своей очереди. Достигнута максимальная скорость. Бросьте в колбу хоть килограмм субстрата, скорость не изменится (повысить ее можно только одним способом – добавить еще фермента).

Этот процесс описывает уравнение Михаэлиса-Ментен:

v = v

[S] / K

+ [S],

где v

 – максимальная скорость, [S] – концентрация субстрата, а K

 – константа Михаэлиса (посмотрите, она есть на графике), это концентрация S, при которой скорость равна половине от максимальной.

Все ферменты различаются по активности. K

 – важнейшая характеристика, отражающая энергичность конкретного фермента. Чем она меньше, тем активнее фермент.

2. Температура среды – единственный фактор, который влияет на скорость всех, без исключения химических реакций.

В обычной реакции зависимость линейная: чем выше температура (t), тем быстрее протекает процесс.

Но у ферментов все не так. Посмотрите на график: «Влияние температуры на скорость катализируемой ферментом реакции…» в вашем учебнике. Мы видим, что при повышении t, вначале скорость реакции растет, но в какой-то момент она достигает пика и начинает резко падать до нуля. Это легко объяснить. Любой фермент – белок, и, как белок, он денатурирует (теряет активность) при сильном нагревании. Разве это сложно?

Теперь о цифрах. В разных учебниках по биохимии на этом графике приводятся различные цифры (иногда они вообще отсутствуют), поэтому даю максимально приближенные к истине.

Их всего две: оптимум (самая высокая точка графика) – 36,6 

С; полное ингибирование (когда кривая падает до 0) – 45 

С. Некоторые энзимы «выключаются» уже при 42 

С, поэтому на медицинских термометрах 42 

С – крайняя точка, температура, которую человек, как правило, не переживает. Это в очередной раз доказывает, что ферменты – основа жизни, и угнетение даже одного из них чревато смертью.

3. Кислотность среды (рН)

Энзимы очень чувствительны к изменению кислотности раствора, и при сдвиге рН в ту или иную сторону, они прекращают работать. Идеальной рН для подавляющего большинства ферментов является значение 7,4, хотя они способны функционировать в диапазоне от 6,5 до 8,5. Это показано на графике: «Влияние рН на скорость катализируемой ферментов реакции» в вашем учебнике.

Есть исключения.